Peamine erinevus - ensüüm vs koensüüm
Keemilised reaktsioonid muudavad ühe või mitu substraati toodeteks. Neid reaktsioone katalüüsivad spetsiaalsed valgud, mida nimetatakse ensüümideks. Ensüümid toimivad enamiku reaktsioonide katalüsaatorina ilma neid tarbimata. Ensüümid on valmistatud aminohapetest ja neil on ainulaadsed aminohappejärjestused, mis koosnevad 20 erinevast aminohappest. Ensüüme toetavad väikesed valguvabad orgaanilised molekulid, mida nimetatakse kofaktoriteks. Koensüümid on ühte tüüpi kofaktorid, mis aitavad ensüümidel katalüüsi läbi viia. Peamine erinevus ensüümi ja koensüümi vahel on see, et ensüüm on valk, mis katalüüsib biokeemilisi reaktsioone, samas kui koensüüm on mittevalguline orgaaniline molekul, mis aitab ensüümidel keemilisi reaktsioone aktiveerida ja katalüüsida. Ensüümid on makromolekulid, samas kui koensüümid on väikesed molekulid.
SISU
1. Ülevaade ja peamine erinevus
2. Mis on ensüüm
3. Mis on koensüüm
4. Kõrvuti võrdlus - ensüüm vs koensüüm
5. Kokkuvõte
Mis on ensüüm?
Ensüümid on elusrakkude bioloogilised katalüsaatorid. Need on valgud, mis koosnevad sadadest kuni miljonitest aminohapetest, mis on kinnitatud nagu pärlid nööril. Igal ensüümil on ainulaadne aminohappejärjestus ja selle määrab konkreetne geen. Ensüümid kiirendavad elusorganismides peaaegu kõiki biokeemilisi reaktsioone. Ensüümid mõjutavad ainult reaktsiooni kiirust ja nende olemasolu on keemilise muundamise algatamiseks hädavajalik, kuna ensüümid vähendavad reaktsiooni aktiveerimisenergiat. Ensüümid muudavad reaktsiooni kiirust tarbimata või muutmata keemilist struktuuri. Sama ensüüm võib katalüüsida üha enam substraatide muundumist toodeteks, näidates võimet sama reaktsiooni katalüüsida ikka ja jälle.
Ensüümid on väga spetsiifilised. Konkreetne ensüüm seondub konkreetse substraadiga ja katalüüsib konkreetset reaktsiooni. Ensüümi spetsiifilisuse põhjustab ensüümi kuju. Igal ensüümil on spetsiifilise sidumise jaoks konkreetse kuju ja funktsionaalsete rühmadega aktiivne sait. Ainult konkreetne substraat sobib aktiivse saidi kujuga ja seondub sellega. Ensüümi substraadiga seondumise spetsiifilisust saab seletada kahe hüpoteesiga, mida nimetatakse luku ja võtme hüpoteesiks ning indutseeritud sobivuse hüpoteesiks. Luku ja võtme hüpotees näitab, et ensüümi ja substraadi vastavus on sarnane luku ja võtmega. Indutseeritud sobivuse hüpotees ütleb, et aktiivse saidi kuju võib muutuda, et see sobiks konkreetse substraadi kujuga, sarnaselt käele sobivate kinnastega.
Ensümaatilisi reaktsioone mõjutavad mitmed tegurid, näiteks pH, temperatuur jne. Igal ensüümil on efektiivseks toimimiseks optimaalne temperatuuri- ja pH-väärtus. Ensüümid interakteeruvad biokeemiliste reaktsioonide katalüüsimiseks ka mittevalguliste kofaktoritega nagu proteesigrupid, koensüümid, aktivaatorid jne. Ensüüme saab hävitada kõrgel temperatuuril või kõrge happesuse või leeliselisuse tõttu, kuna need on valgud.
Joonis 01: Ensüümi aktiivsuse indutseeritud sobivusmudel.
Mis on koensüüm?
Keemilisi reaktsioone aitavad mittevalgumolekulid, mida nimetatakse kofaktoriteks. Kofaktorid aitavad ensüümidel katalüüsida keemilisi reaktsioone. Kofaktoreid on erinevat tüüpi ja koensüümid on nende hulgas üks tüüp. Koensüüm on orgaaniline molekul, mis ühendub ensüümsubstraadi kompleksiga ja aitab reaktsiooni katalüüsiprotsessi. Neid tuntakse ka abimolekulidena. Need koosnevad vitamiinidest või on saadud vitamiinidest. Seetõttu peaksid dieedid sisaldama vitamiine, mis pakuvad biokeemiliste reaktsioonide jaoks olulisi koensüüme.
Koensüümid võivad seonduda ensüümi aktiivse kohaga. Need seonduvad ensüümiga lõdvalt ja soodustavad keemilist reaktsiooni, pakkudes reaktsiooniks vajalikke funktsionaalseid rühmi või muutes ensüümi struktuurilist konformatsiooni. Seetõttu muutub substraadi sidumine lihtsaks ja reaktsioon liigub toodete poole. Mõned koensüümid toimivad sekundaarsete substraatidena ja muutuvad reaktsiooni lõpus keemiliselt, erinevalt ensüümidest.
Koensüümid ei saa ilma ensüümita keemilist reaktsiooni katalüüsida. Need aitavad ensüümidel aktiivseks muutuda ja oma funktsioone täita. Kui koensüüm seondub apoensüümiga, muutub ensüüm ensüümi aktiivseks vormiks, mida nimetatakse holoensüümiks, ja käivitab reaktsiooni.
Koensüümide näideteks on adenosiinitrifosfaat (ATP), nikotiinamiidadeniini dinukleotiid (NAD), Flaviini adeniini dinukleotiid (FAD), koensüüm A, vitamiinid B1, B2 ja B6 jne.
Joonis 02: Kofaktori seondumine apoensüümiga
Mis vahe on ensüümil ja koensüümil?
Erinev artikkel keskel enne tabelit
Ensüüm vs koensüüm |
|
| Ensüümid on bioloogilised katalüsaatorid, mis kiirendavad keemilisi reaktsioone. | Koensüümid on orgaanilised molekulid, mis aitavad ensüümidel katalüüsida keemilisi reaktsioone. |
| Molekulaarne tüüp | |
| Kõik ensüümid on valgud. | Koensüümid on mittevalgud. |
| Muudatused reaktsioonide tõttu | |
| Ensüümid ei muutu keemilise reaktsiooni tõttu. | Koensüümid muutuvad reaktsiooni tagajärjel keemiliselt. |
| Konkreetsus | |
| Ensüümid on spetsiifilised. | Koensüümid pole spetsiifilised. |
| Suurus | |
| Ensüümid on suuremad molekulid. | Koensüümid on väiksemad molekulid. |
| Näited | |
| Amülaas, proteinaas ja kinaas on ensüümide näited. | Koensüümide näideteks on NAD, ATP, koensüüm A ja FAD. |
Kokkuvõte - ensüüm vs koensüüm
Ensüümid katalüüsivad keemilisi reaktsioone. Koensüümid aitavad ensüümidel reaktsiooni katalüüsida, aktiveerides ensüüme ja pakkudes funktsionaalseid rühmi. Ensüümid on aminohapetest koosnevad valgud. Koensüümid ei ole valgud. Need on peamiselt saadud vitamiinidest. See on ensüümide ja koensüümide erinevus.
