Kd Ja Km Erinevus

2024 Autor: Mildred Bawerman | [email protected]. Viimati modifitseeritud: 2023-12-16 08:38

Peamine erinevus - Kd vs Km

Kd ja Km on tasakaalukonstandid. Peamine erinevus Kd ja Km vahel on see, et Kd on termodünaamiline konstant, samas kui Km ei ole termodünaamiline konstant.

Kd viitab dissotsiatsioonikonstandile, samas kui Km on Michaelis-konstant. Mõlemad konstandid on ensümaatiliste reaktsioonide kvantitatiivses analüüsis väga olulised.

SISU

1. Ülevaade ja peamine erinevus

2. Mis on Kd

3. Mis on Km

4. Kõrvuti võrdlus - Kd vs Km tabelina

5. Kokkuvõte

Mis on Kd?

Kd on dissotsiatsioonikonstant. Seda kasutatakse ka tasakaalu dissotsiatsioonikonstandina, kuna seda kasutatakse tasakaalusüsteemides. Dissotsiatsioonikonstant on reaktsioonide tasakaalukonstant, kus suur ühend muundatakse pöörduvalt väikesteks komponentideks Selle muundamise protsessi nimetatakse ka dissotsiatsiooniks. Ioonmolekul dissotsieerub alati ioonideks. Siis on dissotsiatsioonikonstant ehk Kd suurus, mis väljendab konkreetse lahuses oleva aine ioonideks dissotsieerumist. Seega on see võrdne vastavate ioonide kontsentratsioonide korrutisega, mis on jagatud dissotsieerumata molekuli kontsentratsiooniga.

AB ↔ A + B

Ülaltoodud üldises reaktsioonis võib dissotsiatsioonikonstandi Kd anda järgmiselt.

Kd = [A] [B] / [AB].

Veelgi enam, stöhhiomeetrilise seose olemasolu korral tuleks võrrandisse lisada stöhhiomeetrilised koefitsiendid.

xAB ↔ aA + bB

Dissotsiatsioonikonstandi võrrand Kd ülaltoodud reaktsiooni korral on järgmine:

Kd = [A] ^a [B] ^b / [AB] ^x

Täpsemalt, biokeemilistes rakendustes aitab Kd määrata ensüümi juuresolekul keemilise reaktsiooni käigus saadavate toodete kogust. Ensümaatilise reaktsiooni Kd väljendab ligandi-retseptori afiinsust. Teisisõnu kirjeldab see substraadi võimet ensüümi retseptorist lahkuda. Teiselt poolt kirjeldab see, kui tugevalt substraat seondub ensüümiga.

Mis on Km?

Km on Michaelis-konstant. Erinevalt Kd-st on Km kineetiline konstant. Selle peamine rakendus on ensüümi kineetika, see tähendab, et määrata substraadi afiinsus ensüümiga seondumiseks. Konstant väljendatakse substraadi kontsentratsiooni seostamisel reaktsioonikiirusega ensüümi juuresolekul. Vastavalt on Michaelis-konstant ehk Km substraadi kontsentratsioon, kui reaktsiooni kiirus jõuab poole selle maksimaalsest kiirusest.

Joonis 1: seos reaktsioonikiiruse ja substraadi kontsentratsiooni vahel ensümaatilises reaktsioonis.

Ensüümi (E) ja substraadi (S) vahelise reaktsiooni käigus moodustuvad tooted (P) järgmiselt:

E + S ↔ ES kompleks ↔ E + P

Kui ülaltoodud reaktsiooni tasakaalukonstandid on järgmised, võite nendest konstantidest tuletada Km.

Km = K ^-1 + K ⁺² / K ⁺¹

Km määramine Michaeli kontseptsiooni järgi

Michaelisel tekkis seos substraadi kontsentratsiooni [S] ja maksimaalse reaktsioonikiiruse Vmax abil. Substraadi kontsentratsiooni ja ensümaatilise reaktsiooni Km suhe on järgmine:

v = Vmax [S] / Km + [S]

v on kiirus igal ajal, samal ajal kui [S] on substraadi kontsentratsioon teatud ajahetkel ja Vmax on reaktsiooni suurim kiirus. Km on reaktsiooni ensüümi Michaelise konstant. Michaelis-konstandi väärtus sõltub ensüümist. Järelikult näitab väike Km väärtus, et ensüüm küllastub väikese koguse substraadiga. Seejärel saadakse Vmax madala substraadi kontsentratsiooniga. Seevastu kõrge Km väärtus näitab, et ensüüm vajab küllastumiseks suurt hulka substraati.

Mis vahe on Kd ja Km vahel?

Erinev artikkel keskel enne tabelit

Kd vs Km
Kd on dissotsiatsioonikonstant.	Km on Michaelis-konstant.
Loodus
Kd on termodünaamiline konstant.	Km on kineetiline konstant.
Üksikasjad
Kd tähistab substraadi afiinsust ensüümi suhtes.	Km tähistab substraadi kontsentratsiooni ja reaktsioonikiiruse suhet.

Kokkuvõte - Kd vs Km

Kd ja Km on tasakaalukonstandid, mis kirjeldavad ensümaatiliste reaktsioonide omadusi. Peamine erinevus Kd ja Km vahel on see, et Kd on termodünaamiline konstant, samas kui Km ei ole termodünaamiline konstant.