Peamine erinevus - Alpha Helix vs Beta plisseeritud leht
Alfa heeliksid ja beetavoldilised lehed on polüpeptiidahelas kaks kõige sagedamini leiduvat sekundaarset struktuuri. Need kaks struktuurikomponenti on polüpeptiidahela voltimise protsessi esimesed peamised etapid. Põhiline erinevus Alpha Helixi ja beetavolditud lehe vahel on nende struktuuris; neil on konkreetse töö tegemiseks kaks erinevat kuju.
Mis on Alpha Helix?
Alfa-heeliks on parempoolne aminohappejääkide mähis polüpeptiidahelas. Aminohappejääkide vahemik võib varieeruda vahemikus 4 kuni 40. Ülemisel poolil oleva C = O-rühma hapniku ja alumise mähise NH-rühma vesiniku vahel tekkinud vesiniksidemed aitavad mähist koos hoida. Ülaltoodud viisil moodustub ahela iga nelja aminohappejäägi kohta vesinikside. See ühtlane muster annab sellele kindlad omadused, näiteks mähise paksuse, ja see dikteerib iga täieliku pöörde pikkuse piki heeliksi telge. Alfa-heeliksi struktuuri stabiilsus sõltub mitmest tegurist.
O aatomid punases, N aatomit sinises ja vesiniksidemed rohelise punktiirjoonena
Mis on beetavolditud leht?
Beeta-volditud lehte, mida tuntakse ka beeta-lehena, peetakse valkude sekundaarse struktuuri teiseks vormiks. See sisaldab beeta-ahelaid, mis on külgsuunas ühendatud vähemalt kahe või kolme selgroogse vesiniksidemega, moodustades keerdunud, volditud lehe, nagu pildil näidatud. Beeta-ahel on polüpeptiidahela lõik; selle pikkus on üldjuhul võrdne 3 kuni 10 aminohappega, sealhulgas laiendatud kinnitusena selgroog.
4-ahelaline antiparalleelne β-lehe fragment ensüümi katalaasi kristallstruktuurist.
a) näidatakse antiparalleelseid vesiniksidemeid (punktiiriga) peptiidi NH ja CO rühmade vahel külgnevatel ahelatel. Nooled tähistavad ahela suunda ja elektrontiheduse kontuurid kirjeldavad mitte-H aatomeid. O aatomid on punased pallid, N aatomid on sinised ja H aatomid jäetakse lihtsuse huvides välja; külgahelad kuvatakse ainult esimese külgahela C aatomini (roheline)
b) Kahe keskse β ahela servavaade
Beeta-volditud lehtedel kulgevad polüpeptiidahelad üksteise kõrval. Nime “plisseeritud leht” saab struktuuri lainelise välimuse tõttu. Need on omavahel ühendatud vesiniksidemetega. See struktuur võimaldab moodustada rohkem vesiniksidemeid, venitades polüpeptiidahelat.
Mis vahe on Alpha Helixil ja beetavolditud lehel?
Alpha Helixi ja beetavoldilise lehe struktuur
Alfa heeliks:
Selles struktuuris on polüpeptiidi selgroog spiraalse struktuurina tihedalt seotud kujuteldava telje ümber. Seda tuntakse ka kui peptiidahela helikoidset paigutust.
Alfa-heeliksi struktuuri moodustumine toimub siis, kui polüpeptiidahelad on keerdunud spiraaliks. See võimaldab kõigil ahela aminohapetel moodustada omavahel vesiniksidemeid (hapniku molekuli ja vesiniku molekuli vahelist sidet). Vesiniksidemed võimaldavad spiraalil hoida spiraalset kuju ja annavad tiheda mähise. See spiraalne kuju muudab alfa-spiraali väga tugevaks.
Vesiniksidemed on tähistatud kollaste täppidega.
Beetavoldiline leht:
Kui kaks või enam polüpeptiidahela fragmenti kattuvad üksteisega, moodustades üksteisega vesiniksidemete rea, võib leida järgmisi struktuure. See võib juhtuda kahel viisil; paralleelne paigutus ja anti-paralleelne paigutus.
Näited struktuurist:
Alfa-spiraal: alfa-heeliksi struktuuri näiteks võib võtta sõrmeküüsi või varbaküüsi.
Beeta-volditud leht: sulgede struktuur sarnaneb beeta-volditud lehe struktuuriga.
Struktuuri omadused:
Alfa-heeliks: alfa-heeliksi struktuuris on ühe heeliksi pöörde kohta 3,6 aminohapet. Kõik peptiidsidemed on trans- ja tasapinnalised ning NH-rühmad peptiidsidemetes osutavad samas suunas, mis on ligikaudu paralleelne heeliksi teljega. Kõigi peptiidsidemete C = O rühmad on suunatud vastupidises suunas ja nad on paralleelsed heeliksi teljega. Iga peptiidsideme C = O rühm on seotud peptiidsideme NH rühmaga, moodustades vesiniksideme. Kõik R- rühmad on suunatud heeliksist väljapoole.
Beeta-volditud leht: beeta-volditud lehel on kõik peptiidsidemed tasapinnalised ja neil on trans-konformatsioon. Külgnevate ahelate peptiidsidemete C = O- ja NH-rühmad asuvad samas tasapinnas ja osutavad üksteise suunas, moodustades nende vahel vesiniksideme. Kõik R-rühmad mis tahes ahelas võivad alternatiivselt esineda lehe tasapinna kohal ja all.
Mõisted:
Sekundaarne struktuur: see on volditava valgu kuju, mis on tingitud vesinikühendusest selle selgroo amiidi ja karbonüülrühmade vahel.
