Peamine erinevus - trüpsiin vs kümotrüpsiin
Valkude seedimine on elusorganismide üldises seedimisprotseduuris väga oluline protsess. Komplekssed valgud lagundatakse selle aminohapete monomeerideks ja imenduvad peensoole kaudu. Valgud on hädavajalikud, kuna neil on organismis oluline funktsionaalne ja struktuuriline roll. Valkude seedimine toimub valke seedivate ensüümide kaudu, mis hõlmavad trüpsiini, kümotrüpsiini, peptidaase ja proteaase. Trüpsiin on valke seeditav ensüüm, mis lõhustab peptiidsideme aluseliste aminohapete juures, mille hulka kuuluvad lüsiin ja arginiin. Kümotrüpsiin on ka valke seeditav ensüüm, mis lõhustab peptiidsideme aromaatsetes aminohapetes nagu fenüülalaniin, trüptofaan ja türosiin. Trüpsiini ja kümotrüpsiini peamine erinevus seisneb aminohappe asendis, milles see valgus lõhustub. Trüpsiin lõhustub aluseliste aminohapete positsioonides, samas kui kümotrüpsiin lõhustub aromaatsetes aminohapetes.
SISU
1. Ülevaade ja peamine erinevus
2. Mis on trüpsiin
3. Mis on kümotrüpsiin
4. Trüpsiini ja kümotrüpsiini sarnasused
5. Kõrvuti võrdlus - trüpsiin vs kümotrüpsiin tabelina
6. Kokkuvõte
Mis on trüpsiin?
Trüpsiin on 23,3 kDa valk, mis kuulub seriinproteaaside perekonda ja selle peamisteks substraatideks on aluselised aminohapped. Nende aluseliste aminohapete hulka kuuluvad arginiin ja lüsiin. Trüpsiini avastas 1876. aastal Kuhne. Trüpsiin on keraline valk ja eksisteerib selle mitteaktiivsel kujul, milleks on trüpsiinogeen - tsümogeen. Trüpsiini toimemehhanism põhineb seriini proteaasi aktiivsusel.
Trüpsiin lõhustub aluseliste aminohapete C-terminaalses otsas. See on hüdrolüüsireaktsioon ja see toimub peensooles pH - 8,0 juures. Trüpsinogeeni aktiveerimine toimub terminaalse heksapeptiidi eemaldamise kaudu ja see annab aktiivse vormi; trüpsiin. Aktiivset trüpsiini on kahte põhitüüpi; α - trüpsiin ja β-trüpsiin. Need erinevad termilise stabiilsuse ja struktuuri poolest. Trüpsiini aktiivne koht sisaldab histidiini (H63), asparagiinhapet (D107) ja seriini (S200).
Joonis 01: trüpsiin
Trüpsiini ensümaatilist toimet pärsivad DFP, aprotiniin, Ag +, bensamidiin ja EDTA. Trüpsiini rakendused hõlmavad koe dissotsieerumist, trüpsiinimist loomrakukultuuris, trüptilist kaardistamist, in vitro valguuuringuid, sõrmejälgede võtmist ja koekultuuri rakendusi.
Mis on kümotrüpsiin?
Kimotrüpsiini molekulmass on 25,6 kDa ja see kuulub seriini proteaaside perekonda ning see on endopeptidaas. Kimotrüpsiin eksisteerib inaktiivses vormis, mis on kümotrüpsinogeen. Kümotrüpsiin avastati 1900. aastatel. Kimotrüpsiin hüdrolüüsib peptiidsidemeid aromaatsete aminohapete juures. Nende aromaatsete substraatide hulka kuuluvad türosiin, fenüülalaniin ja trüptofaan. Selle ensüümi substraadid asuvad peamiselt L-isomeerides ja toimivad kergesti aminohapete amiididele ja estritele. Optimaalne pH, milles kimotrüpsiin toimib, on 7,8–8,0. Kümotrüpsiinil on kaks peamist vormi, nagu kimotrüpsiin A ja kümotrüpsiin B ning need erinevad veidi struktuursete ja proteolüütiliste omaduste poolest. Kimotrüpsiini aktiivne sait sisaldab katalüütilist triaadi ja koosneb histidiinist (H57), asparagiinhappest (D102) ja seriinist (S195).
Joonis 02: kümotrüpsiin
Kimotrüpsiini aktivaatoriteks on tsetüültrimetüülammooniumbromiid, dodetsüültrimetüülammooniumbromiid, heksadetsüültrimetüülammooniumbromiid ja tetrabutüülammooniumbromiid. Kümotrüpsiini inhibiitoriteks on peptidüülaldehüüdid, boorhapped ja kumariini derivaadid. Kümotrüpsiini kasutatakse kaubanduslikult peptiidide sünteesis, peptiidide kaardistamisel ja peptiidi sõrmejälgede võtmisel.
Millised on trüpsiini ja kümotrüpsiini sarnasused?
- Mõlemad ensüümid on seriini proteaasid.
- Mõlemad ensüümid lõhustavad peptiidsidemeid.
- Mõlemad ensüümid toimivad peensooles.
- Mõlemad ensüümid eksisteerivad mitteaktiivsel kujul tsümogeenidena.
- Mõlemad ensüümid koosnevad katalüütilisest triaadist, mis sisaldab selle aktiivses kohas histidiini, asparagiinhapet ja seriini.
- Mõlemad ensüümid avastati algul ja eraldati veistest.
- Mõlema ensüümi tootmine toimub praegu rekombinantse DNA meetodite abil.
- Mõlemad ensüümid toimivad optimaalsel aluselisel pH-l.
- Mõlemat ensüümi kasutatakse in vitro erinevates tööstusharudes.
Mis vahe on trüpsiini ja kümotrüpsiini vahel?
Erinev artikkel keskel enne tabelit
Trüpsiin vs kümotrüpsiin |
|
| Trüpsiin on valke seeditav ensüüm, mis lõhustab peptiidsideme aluseliste aminohapete nagu lüsiin ja arginiin juures. | Kümotrüpsiin, mis on samuti valke seeditav ensüüm, lõikab peptiidsideme aromaatsetes aminohapetes nagu fenüülalaniin, trüptofaan ja türosiin. |
| Molekulmass | |
| Trüpsiini molekulmass on 23,3 k Da. | Kimotrüpsiini molekulmass on 25,6 k Da. |
| Aluspinnad | |
| Komplekssed valgud lagundatakse selle aminohapete monomeerideks ja imenduvad peensoole kaudu. | Aromaatsed aminohapete substraadid nagu türosiin, trüptofaan ja fenüülalaniin toimivad kümotrüpsiinil. |
| Ensüümi vorm Zymogen | |
| Trüpsiinogeen on trüpsiini passiivne vorm. | Kimotrüpsinogeen on kimotrüpsiini mitteaktiivne vorm. |
| Aktivaatorid | |
| Lantaniidid on trüpsiini aktivaatorid. | Tsütüültrimetüülammooniumbromiid, dodetsüültrimetüülammooniumbromiid, heksadetsüültrimetüülammooniumbromiid ja tetrabutüülammooniumbromiid on kimotrüpsiini aktivaatorid. |
|
Inhibiitorid |
|
| DFP, aprotiniin, Ag +, bensamidiin ja EDTA on trüpsiini inhibiitorid. | Peptidüülaldehüüdid, boorhapped ja kumariini derivaadid on kümotrüpsiini inhibiitorid. |
Kokkuvõte - trüpsiin vs kümotrüpsiin
Peptidaasid või proteolüütilised ensüümid lõhustavad valke peptiidsideme hüdrolüüsi teel. Trüpsiin lõhustab peptiidsideme aluseliste aminohapete juures, samas kui kümotrüpsiin lõhustab peptiidsideme aromaatsetes aminohappejääkides. Mõlemad ensüümid on seriinpeptidaasid ja toimivad peensooles aluselises pH keskkonnas. Praegu on trüpsiini ja kümotrüpsiini tootmisel rekombinantse DNA tehnoloogia abil tehtud palju uuringuid, kasutades erinevaid bakteri- ja seeneliike, kuna neil ensüümidel on kõrge tööstuslik väärtus. See on erinevus trüpsiini ja kümotrüpsiini vahel.
Laadige alla trüpsiini vs kümotrüpsiini PDF-versioon
Selle artikli PDF-versiooni saate alla laadida ja kasutada võrguühenduseta eesmärkidel, nagu tsiteeritud. Palun laadige siit alla PDF-versioon. Trüpsiini ja kümotrüpsiini erinevus
